ระดับขององค์กรโครงสร้างของโมเลกุลของโปรตีนหรือโปรตีนโครงสร้าง

โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนที่มีการศึกษามานานกว่า 200 ปี เธอเป็นที่รู้จักสำหรับโปรตีนจำนวนมาก บางส่วนของพวกเขาได้รับการสังเคราะห์ (เช่นอินซูลิน RNase) พื้นฐานหน่วยโครงสร้างและการทำงานของโมเลกุลโปรตีนจากกรดอะมิโน นอกจากนี้ carboxyl และอะมิโนและโปรตีนกลุ่มประกอบด้วยกลุ่มการทำงานอื่น ๆ ซึ่งการตรวจสอบคุณสมบัติของพวกเขา กลุ่มดังกล่าวรวมอยู่ในด้านข้างโมเลกุล branchings โปรตีน: กลุ่ม Carboxy ของกรด aspartic หรือกรดกลูตามิกกลุ่มอะมิโนไลซีนหรือ hydroxylysine กลุ่ม guanidine ของอาร์จินีกลุ่ม imidazole ของฮิสติดีนกลุ่มไฮดรอกซีรีนและ ธ รีโอนีกลุ่มฟีนอลของซายน์, กลุ่ม sulfhydryl ของ cysteine กลุ่มซัลไฟด์ซีสทีน, กลุ่มเทียบกับโมเลกุลของ methionine หลัก phenylalanine benzelnoe โซ่ aliphatic กรดอะมิโนอื่น ๆ

มีสี่ระดับขององค์กรโครงสร้างของโมเลกุลของโปรตีนที่มี

โครงสร้างหลักของโปรตีน กรดอะมิโนในโมเลกุลโปรตีนมีร่วมกันด้วยพันธะเปปไทด์จึงสร้างโครงสร้างหลัก มันขึ้นอยู่กับองค์ประกอบคุณภาพของกรดอะมิโนจำนวนของพวกเขาและลำดับระหว่างสารประกอบที่ โครงสร้างหลักของโปรตีนส่วนใหญ่มักจะถูกกำหนดโดยแซงเจอร์ โปรตีนทดสอบจะได้รับการรักษาด้วยวิธี ditroftorbenzola (DNP) จึงขึ้นรูป dinitrophenyl โปรตีน (โปรตีน DNP) ต่อมา DNP-hydrolyzed โมเลกุลโปรตีนรูปแบบที่ตกค้างโปรตีนและกรดอะมิโน DNP กรดอะมิโน DNP มีการกู้คืนจากส่วนผสมนี้และการย่อยสลายที่วัด ผลิตภัณฑ์จากการย่อยสลายที่มีกรดอะมิโนและ dinitrobenzene ส่วนที่เหลือของโมเลกุลโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับส่วนใหม่ของ DNP ตราบเท่าที่โมเลกุลทั้งหมดไม่ได้แบ่งออกเป็นกรดอะมิโน บนพื้นฐานของการศึกษาเชิงปริมาณของกรดอะมิโนที่ทำขึ้นโครงสร้างหลักของโปรตีนวงจรของแต่ละบุคคล ที่รู้จักกันในโครงสร้างหลักของโปรตีนอินซูลิน myoglobin เฮโมโกลบิน, glucagon และอื่น ๆ อีกมากมาย)

โดยวิธีการ Edman โปรตีนรับการรักษาด้วย phenyl isothiocyanate บางครั้งการใช้เอนไซม์โปรตีน - trypsin, น้ำย่อย chymotrypsin, peptidase ฯลฯ

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน นักวิทยาศาสตร์ชาวอเมริกันโดยใช้การวิเคราะห์ X-ray พบว่าโซ่โปรตีน polypeptide มักจะอยู่ในรูปแบบของอัลฟาเอนริเก้และโครงสร้างบางครั้งเบต้า

Alpha-เกลียวเปรียบเทียบกับ บันไดเกลียว ซึ่งปฏิบัติหน้าที่องศาของกรดอะมิโนที่ ในโมเลกุลของ เส้นใยโปรตีน (ผ้าไหมไฟโบรอิน) ห่วงโซ่ polypeptide เกือบจะยืดสมบูรณ์ (เบต้าโครงสร้าง) และจัดให้อยู่ในรูปแบบของทรงกลมที่มีเสถียรภาพโดยพันธะไฮโดรเจน

Alpha-เกลียวสามารถเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติใน polypeptides สังเคราะห์ (dederon ไนลอน) ซึ่งมี น้ำหนักโมเลกุล 10-20 พัน. ใช่ ที่บางส่วนของโปรตีนโมเลกุล (อินซูลินเฮโมโกลบิน RNase) แบ่งการกำหนดค่าอัลฟาขดลวดของห่วงโซ่เปปไทด์และมีรูปแบบโครงสร้างขดลวดชนิดอื่น

โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน ส่วนเกลียวของห่วงโซ่ polypeptide ของโมเลกุลโปรตีนที่อยู่ในความสัมพันธ์ที่แตกต่างกันซึ่งตรวจสอบในระดับอุดมศึกษา (สามมิติ) โครงสร้างรูปแบบและรูปทรงของปริมาณของโมเลกุลโปรตีน เป็นที่เชื่อกันว่าโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาของอัตโนมัติและเกิดขึ้นเนื่องมาจากการมีปฏิสัมพันธ์กับกรดอะมิโนของโมเลกุลตัวทำละลาย อนุมูลดังนั้นไม่ชอบน้ำ "วาด" ในโมเลกุลโปรตีนสร้างโซนแห้งของพวกเขาและกลุ่ม hydrophilic เชิงต่อตัวทำละลายซึ่งนำไปสู่การก่อตัวของการยืนยันที่ดีมีพลังโมเลกุล กระบวนการนี้จะมาพร้อมกับการก่อตัวของพันธบัตร intramolecular โครงสร้างในระดับอุดมศึกษาของโมเลกุลโปรตีนคัดลอกสำหรับ RNase, ฮีโมโกล, ไลโซไซม์ของไข่ไก่

โครงสร้างสี่ของโปรตีน ประเภทของโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนนี้เกิดขึ้นเป็นผลมาจากความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยหลายแบบบูรณาการเป็นโมเลกุลเดี่ยว แต่ละหน่วยย่อยมีประถมศึกษามัธยมศึกษาและอุดมศึกษาโครงสร้าง